Localização celular da via glicolítica
Estrutura dos componentes da glicólise anaeróbia mostradas utilizando projeções de Fischer, à esquerda, e modelo poligonal , à direita. Lehninger Principles of Biochemistry. Mark's Basic Medical Biochemistry: Consultado em 2 de julho de Biochemistry and Molecular Biology Education.
Bioquimica - Respostas glicolise
Lehninger — Princípios de Bioquímica. Obtida de " https: Vistas Ler Editar Editar código-fonte Ver histórico. Noutros projetos Wikimedia Commons.
(obtenção celular de glicosefosfato a partir de glicose)?. Pelo fato a) Qual a localização celular da via glicolítica e quais os passos irreversíveis desta via?. Veja grátis o arquivo Bioquimica - Respostas glicolise enviado para a Indicar a localização celular das enzimas da via glicolítica e da gliconeogênese.
Recetores de eletrões diferentes de oxigénio. Metabolismo da proteína Síntese proteica Catabolismo. Via das pentoses-fosfato Fructólise Galactósis.
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Metabolismo da xilose Fungo radiotrófico. Thassia, muito bom essa matéria, somos alunos de biomedicina e nos sentimos ajudados, verdadeiramente, tudo bem explicado. Fico imensamente feliz por ajudar de alguma forma! Que maravilha de vídeo.. Sou estudante de biomedicina tambem e encontrei dificuldades pra achar um site completo.
Fiquei contente de encontrar o que eu queria. Gente, como foi bom ler esse assunto. Abriu minha mente ao entendimento detalhado da via.
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Acho que vou conseguir salvar meu ano! Simplificou muito meu entendimento:. Me ajudou demais para entender a Via glicolítica. Supondo que o muscolo esquelético seja desprovido da lactato desidrogenado. Poderia ele desenvolver atividade Física vigora ou seja, gerar ATP em altas taxas pela glicolise? Muito obrigado, custei a achar um bom post explicando sobre a glicólise como este, esta muito bom, explicando cada etapa.
Gostaria de agradecer pelo artigo: Via Glicolítica ou Glicólise.
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Para isso, a glicose associa-se ao sódio, e assim, atravessa microvilosidades e canais específicos. Apenas o gliceraldeídofosfato pode ser diretamente degradada nos passos subsequentes da glicólise.
Vamos à contagem do nosso saldo: Pontos de controle da glicólise. O piruvato formado segue um dos seus três destinos: Os organismos mais desenvolvidos como o homem, transformam o piruvato em Acetil-CoA. Princípios de Bioquímica do Lehninger. Fotos do Google e vídeo Youtube.
Saiba mais sobre o autor Contatos e redes sociais: No fígado, entretanto, a frutose entra na glicólise por uma via diferente. A diidroxicetona fosfato é convertida em gliceraldeidofosfato pela enzima glicolitica triose fosfato isomerase. Assim, os dois produtos da hidrólise da frutose entram na via glicolitica como gliceraldeidofosfato. A d-galactose é primeiro fosforilada pelo ATP em c-1 e através da enzima galactoquinase.
A galactosefosfat é convertida a glicosefosfato por um conjunto de reações nas quais a uridina difosfato UDP funciona de forma semelhante a uma coenzima como transportadora de moléculas de hexoses. No fígado serve para manter um nível constante de glicose no sangue, produzindo e exportando glicose quando outros tecidos precisam dela, e importando e armazenado glicose quando é fornecida em excesso pelo alimentos ingeridos na dieta. Quando o nível de glicose esta baixo no sangue, a glicose livre produzida do glicogenio do figado é liberada na corrente sangüínea e transportada aos tecidos que a requerem como combustível.
Desta maneira a fosforilase do glicogenio age como sensor do fígado, diminuindo a quebra do glicogênio sempre que o nível de glicose no sangue esta alto. Esta proteína reguladora também tem afinidade pela frutosefosfato e compete com a frutosefosfato, cancelando o seu efeito inibidor sobre a glicoquinase. A glicosefosfato pode fluir tanto para a glicolise como para uma das vias oxidativas secundarias. Quando níveis altos de ATP sinalizam que a célula esta produzindo o ATP mais depressa do que consome, o ATP inibe a fosfofrutoquinase-1 ligando-se a um sitio alosterico e diminuindo a afinidade da enzima pelo seu outro substrato, a frutosefosfato.
O citrato também age como um ragulador alosterico da fosfofrutoquinase Concentrações altas de citrato aumentam o efeito inibidor do ATP, reduzindo ainda mais o fluxo da glicose através da glicolise. O regulador alosterico mais significativo da foafofrutoquinase-1 é a frutose-2,6-bifosfato que ativa fortemente a enzima.
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